Plastik in 16 Stunden abgebaut? Was das Kompost-Enzym PHL7 wirklich leistet

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Eine Obstschale aus PET-Kunststoff, in Stücke geschnitten und in eine warme Enzymlösung gelegt: Nach 48 Stunden war sie bis auf wenige Kantenreste verschwunden. Aus der Lösung gewann ein Leipziger Forschungsteam Terephthalsäure zurück, einen der beiden Grundbausteine von PET, und stellte daraus wieder neues PET her.^[1] Das Enzym heißt PHL7 und stammt aus Kompost. Dieser Beitrag ordnet ein, was die Studie von 2022 gezeigt hat, was seither passiert ist und wo die Grenzen liegen.

Warum gerade PET

Seit den 1950er Jahren wurden nach einer in der Studie zitierten Schätzung rund 8,3 Milliarden Tonnen Kunststoff produziert, nur ein kleiner Teil davon wurde recycelt.^[1] PET gehört zu den wichtigsten Sorten: Es steckt in Lebensmittelverpackungen und wird für Textilfasern genutzt, bei Kleidung heißt es meist Polyester.^[1] Das macht es auch für die Mode relevant, in der Fast Fashion viel Polyester verarbeitet. Im Test des Teams ging es allerdings um Verpackungen, nicht um Textilien.

Enzyme bauen PET nur ab, wenn das Material weich genug ist. Eine effiziente Spaltung braucht Temperaturen um 70 Grad Celsius, bei denen das PET seinen Glasübergang erreicht und die Polymerketten beweglicher werden. Deshalb suchen Forschende nach hitzestabilen Enzymen, wie sie in Kompost vorkommen, wo es beim Verrotten warm wird.^[1]

Wo das Enzym herkommt

Das Team um Christian Sonnendecker und Wolfgang Zimmermann an der Universität Leipzig suchte in Pflanzenkompost nach Erbgut-Spuren von Enzymen, die Polyester spalten. Die Proben stammten von drei Komposthaufen in Leipzig, vom Botanischen Garten und vom Südfriedhof. Kompost ist Lebensraum für wärmeliebende Mikroorganismen, die pflanzliche Polymere wie Cutin abbauen, und gilt deshalb als aussichtsreiche Quelle.^[1]

Die Forschenden fanden sieben Enzyme, die sie „Polyester Hydrolases Leipzig“ nannten, kurz PHL. Das siebte, PHL7, zeigte die höchste Aktivität. Es spaltet die Esterbindungen zwischen den PET-Bausteinen Terephthalsäure und Ethylenglykol.^[1][2]

Was PHL7 besonders macht, ließ sich an einer einzelnen Stelle nachweisen. PHL7 und das sehr ähnliche PHL3 unterscheiden sich nur an vier Positionen. Tauschte das Team an Position 210 das Leucin von PHL7 gegen Phenylalanin aus, sank die Aktivität auf das Niveau von PHL3. Umgekehrt stieg PHL3 auf das Niveau von PHL7, sobald dort Leucin saß.^[1] Leucin an dieser Stelle erleichtert nach Einschätzung der Forschenden die Bindung des Enzyms an das PET.^[2]

Die Messwerte im Detail

Verglichen wurde PHL7 mit LCC, dem bis dahin als Goldstandard geltenden Enzym, das ebenfalls aus einem Kompost-Metagenom stammt.^[2][1] Der Test lief bei 70 Grad Celsius mit 0,6 Milligramm Enzym pro Gramm PET an dünnen, amorphen PET-Folien. Nach 16 Stunden hatte PHL7 90 Prozent des Materials abgebaut, LCC nur 45 Prozent. Nach 18 Stunden waren die Folien bei PHL7 vollständig verschwunden, bei LCC waren es nach 24 Stunden erst 73 Prozent.^[1]

Wichtig für die Einordnung: Das sind Folien mit einer Dicke von 250 Mikrometern und geringer Kristallinität, kein Alltagsmüll. Im zweiten Schritt testete das Team echte Verpackungen. Vier verschiedene Lebensmittelschalen aus PET lösten sich bei 70 Grad innerhalb von 24 Stunden vollständig auf, nur in kleine Stücke geschnitten und ohne Aufschmelzen.^[1]

Vom Abbau zum neuen PET

Als Machbarkeitsbeweis für einen geschlossenen Kreislauf zerlegte das Team eine ganze Schale von 17,43 Gramm in Stücke von etwa drei mal drei Zentimetern. Nach 48 Stunden bei 60 Grad waren 98,6 Prozent des Materials abgebaut. Das Enzym wurde dabei nach 24 Stunden ein zweites Mal zugegeben. Die Terephthalsäure wurde mit Salzsäure ausgefällt und hatte eine Reinheit von 94 Prozent bei 84,7 Prozent der theoretisch möglichen Ausbeute.^[1]

Daraus synthetisierte das Team neues PET, dessen Eigenschaften mit handelsüblichem amorphem PET vergleichbar waren.^[1] Hier lohnt der genaue Blick: Für die Polymerisation setzte das Team Ethylenglykol aus Erdöl ein. Das Glykol aus dem Enzymabbau ließe sich nach Angaben der Forschenden zurückgewinnen, gezeigt wurde das in dieser Studie nicht.^[1] Und es blieb bei einer einzigen Schale. Von einem fertigen, verlustfreien Kreislauf zu sprechen, wäre deshalb zu viel.

Warum mechanisches Recycling an Grenzen stößt

In Deutschland ist das Sammeln von PET-Flaschen kein Problem mehr. Nach einer Studie der Gesellschaft für Verpackungsmarktforschung erreichte die Recyclingquote für PET-Getränkeflaschen 2023 97,6 Prozent, 99 Prozent der Flaschen wurden erfasst. Erstmals bestanden mehr als die Hälfte der PET-Vorformlinge für neue Flaschen aus Rezyklat, nämlich 51,2 Prozent.^[3] Die Quelle ist ein Branchenbericht im Auftrag des Forums PET, die Zahlen sind also Herstellerangaben.

Das Problem liegt eher in der Qualität. Eine Laborstudie von 2026 ließ Flaschen-PET bis zu viermal durch einen Extruder laufen und simulierte so mechanisches Recycling. Die Polymerketten wurden dabei kürzer, die Viskosität sank von etwa 0,80 auf 0,65 Deziliter pro Gramm, die Bruchdehnung von 84 auf 60 Prozent, und das Material dunkelte nach. Nach wenigen Durchläufen eignet es sich laut der Studie nur noch für weniger anspruchsvolle Anwendungen wie Fasern, Folien und Verpackungen ohne Lebensmittelkontakt.^[4] Es ist eine Laborsimulation, keine Messung an realen Recyclingketten.

Hier setzt der enzymatische Weg an: Wird PET in seine Bausteine zerlegt, beginnt das neue Material mit unverkürzten Ketten, unabhängig davon, wie oft das Ausgangsprodukt zuvor schon recycelt wurde. Das ist die Idee, belegt ist sie bislang nur im Labormaßstab. Das Leipziger Team selbst schreibt von einem möglichen Verfahren mit niedrigem CO₂-Fußabdruck, weil das Material nicht gemahlen, geschmolzen und extrudiert werden muss.^[1] Eine Ökobilanz wurde in der Studie nicht erstellt, und die Enzymlösung muss auf 60 bis 70 Grad geheizt werden.

Wo die Grenzen liegen

Die größte Einschränkung nennt die Studie selbst: Biaxial gestrecktes PET mit höherer Kristallinität, wie es in Getränkeflaschen steckt, konnte weder PHL7 noch LCC abbauen.^[1] Das Team arbeitete 2022 an einer Vorbehandlung, um auch Flaschen-PET zugänglich zu machen, und suchte Industriepartner. In zwei bis drei Jahren sollte ein Prototyp entstehen, der auch die Wirtschaftlichkeit beziffern kann.^[2] Eine industrielle Nutzung hatte das Team damit nicht versprochen.

Seit 2022 wurde PHL7 weiterentwickelt. Eine Studie von 2025 züchtete durch gezielte Veränderung und Evolution im Labor Varianten, die amorphe PET-Folie bei hoher Substratmenge deutlich besser abbauen als das Ausgangsenzym: 270 Prozent mehr Abbau bei 20 Prozent Feststoffanteil nach 48 Stunden.^[5] Eine Studie in Nature Communications vom Mai 2026 beschreibt Varianten mit bis zu 24 Mutationen, die über 110-fach aktiver sind und bei 65 Grad in 24 Stunden 75 bis 78 Prozent von zehn Prozent Feststoffanteil abbauen. Die besten Varianten erreichen oder übertreffen etablierte Enzyme wie ICCG und LCC-A2.^[6] Auch das ist Grundlagenforschung und noch keine Anlage.

PHL7 steht nicht allein. Das Enzym FAST-PETase wurde mit maschinellem Lernen entworfen und baute in einer Studie unbehandelte PET-Produkte aus 51 Thermoformverpackungen bei 30 bis 50 Grad innerhalb einer Woche fast vollständig ab.^[7] PET46 stammt aus Tiefseesediment und wirkt nach einer Übersichtsarbeit auf teilkristallines PET-Pulver.^[8] Eine Einordnung von 2026 hält fest, dass die Leistung der Enzyme allein nicht über den Erfolg entscheidet. Reale Abfallströme, Sortierung, Vorbehandlung, Wirtschaftlichkeit und die Einbindung in bestehende Anlagen seien ebenso entscheidend.^[9]